![DSpace logo](/image/banner.png)
Bitte benutzen Sie diese Kennung, um auf die Ressource zu verweisen:
http://repositorioinstitucional.uea.edu.br//handle/riuea/4323
Titel: | Purificação parcial de inibidores proteoliticos em sementes de Hevea brasiliensis e Hevea spruceana |
Sonstige Titel: | Partial purification of proteolytic inhibitors in Hevea brasiliensis and Hevea spruceana seeds |
Autor(en): | Gonçalves, Katharine Duarte |
metadata.dc.contributor.advisor1: | Koolen, Héctor Henrique Ferreira |
Stichwörter: | Germinação;Cromatografia de afinidade;Inibidores de tripsina Hevea;Termoestabilidade |
Erscheinungsdatum: | 5-Mai-2022 |
Herausgeber: | Universidade do Estado do Amazonas |
Zitierform: | GONÇALVES, Katharine Duarte. Purificação parcial de inibidores proteoliticos em sementes de Hevea brasiliensis e Hevea spruceana. 2022. 34 f. TCC (Graduação em Ciências Biológicas) - Universidade do Estado do Amazonas, Manaus. |
metadata.dc.description.resumo: | Sementes de espécies do gênero Hevea revelam-se como promissora fonte de substâncias para aplicação biotecnológica, com ênfase para proteínas, exibindo teores da ordem de 15 a 20% na base de massa. Portanto, estudos sobre a caracterização e aplicabilidade de algumas classes protéicas como os inibidores de proteases oriundos de sementes de Hevea reforçam as expectativas de obtenção de conhecimentos científicos voltados para a aplicação na bioindústria de produtos prospectados na flora Amazônica. Considerando a heterogeneidade das espécies de Hevea e a importância biotecnológica dos inibidores, o objetivo deste trabalho foi purificar parcialmente inibidores de proteases presentes em sementes de Hevea brasiliensis e Hevea spruceana. As sementes foram coletadas em dois sítios florestais no Acre (Parque Zoobotânico e Embrapa, Rio Branco -AC), conduzidas para o Laboratório de Fisiologia e Bioquímica Vegetal – INPA onde foram beneficiadas, em seguida, parte das sementes foram liofilizadas e trituradas em moinho analítico de facas, até a obtenção de material finamente pulverizado. Nestas amostras foram removidos os lipídeos, para não haver interferência nas extrações de proteínas. Outra parte das sementes foram colocadas para semear afim de se monitorar os teores dos inibidores nos estadios germinativos. A partir da obtenção do extrato proteico, foi realizado o teste de estabilidade do inibidor à temperatura e, posteriormente, foi realizado o teste de atividade de inibição de tripsina,quimotripsina,papaína e bromelaína. Os inibidores de tripsina estão presentes nos extratos proteicos provenientes de sementes de genótipos selvagens de H. brasiliensis e H. spruceana, as diferenças da atividade inibitória podem estar associadas aos diferentes estádios de germinação, uma vez que as especies mostraram alta atividade nas sementes quiescentes. Os inibidores testados não são moléculas termoestáveis, possuem estabilidade próxima de 30 a 40 °C. Mediante a cromatografia de afinidade ,as duas especies apresentaram resultados expressivos para os teores desta classe de proteínas. Com registro importante para H. spruceana que se destacou pela alta atividade inibitória e maior rendimento proteico, provavelmente, por possuir grande quantidade de inibidores proteolíticos, quando comparado a espécie H. brasiliensis que apresentou baixa atividade inibitória. Palavras-chave: Germinação; cromatografia de afinidade; inibidores de tripsina Hevea; termoestabilidade. |
Zusammenfassung: | Seeds of species of Hevea genus are a promising source of substances for biotechnological application, with emphasis on proteins, with contents in the order of 15 to 20% in mass basis. Therefore, studies on the characterization and applicability of some protein classes such as protease inhibitors from Hevea seeds reinforce the expectations of obtaining scientific knowledge for the application in bioindustry of products prospected in the Amazonian flora. Considering the heterogeneity of Hevea species and the biotechnological importance of inhibitors, the objective of this work was to partially purify protease inhibitors present in Hevea brasiliensis and Hevea spruceana seeds. The seeds were collected in two forest sites in Acre (Parque Zoobotânico and Embrapa, Rio Branco -AC), taken to the Laboratory of Physiology and Plant Biochemistry - INPA where they were processed, then, part of the seeds were freezedried and ground in analytical knife mill, until obtaining finely pulverized material. In these samples the lipids were removed so as not to interfere in the protein extractions. Another part of the seeds were placed for sowing in order to monitor the contents of inhibitors in the germinative stages. Once the protein extract was obtained, the inhibitor stability test was performed at temperature, and afterwards, the trypsin, chymotrypsin, papain and bromelain inhibition activity test was performed. The trypsin inhibitors are present in the protein extracts from seeds of wild genotypes of H. brasiliensis and H. spruceana, the differences of the inhibitory activity can be associated to the different germination stages, once the species showed high activity in the quiescent seeds. The tested inhibitors are not thermostable molecules, having stability near 30 to 40 °C. By affinity chromatography, both species showed significant results for the contents of this class of proteins. With important register for H. spruceana that stood out for the high inhibitory activity and higher protein yield, probably, for having large amount of proteolytic inhibitors, when compared to the species H. brasiliensis that showed low inhibitory activity. Key-words: Germination; affinity chromatography; Hevea trypsin inhibitors; thermostability. |
URI: | http://repositorioinstitucional.uea.edu.br//handle/riuea/4323 |
Enthalten in den Sammlungen: | ENS - Trabalho de Conclusão de Curso de Graduação |
Dateien zu dieser Ressource:
Datei | Beschreibung | Größe | Format | |
---|---|---|---|---|
Purificação parcial de inibidores proteoliticos em sementes de Hevea brasiliensis e Hevea spruceana.pdf | 718,58 kB | Adobe PDF | Öffnen/Anzeigen |
Alle Ressourcen in diesem Repository sind urheberrechtlich geschützt, soweit nicht anderweitig angezeigt.