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http://repositorioinstitucional.uea.edu.br//handle/riuea/2229
Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
---|---|---|
dc.contributor.author | Silva, Karla Nunes da | - |
dc.date.available | 2020-03-11 | - |
dc.date.available | 2020-03-11T14:53:00Z | - |
dc.date.issued | 2010-06-20 | - |
dc.identifier.uri | http://repositorioinstitucional.uea.edu.br//handle/riuea/2229 | - |
dc.description.abstract | This study aims to carry out a structural model three-dimensional, through of comparative modeling of a metalloproteinase VMBMP_BOTMO, found in the venom of snake species Bothrops moojeni. The proposed model was built from a homologous metalloproteinase, it found in the venom of Bothrops asper. The choice of this metalloproteinase was based on structural similarity between the two macromolecules, as evidenced by alignment 2D of the chain of amino acid residues. Armed with such a structural (B. asper), was generated a three-dimensional model of metalloproteinase B. moojeni. This model is being validated, with the help of specific software for this step, which will allow the analysis of agreement of 3D structural, it porposed for the biomolecule. Once known three-dimensional molecular arrangement, we can use this molecule in two important applications: (1) design of inhibitor drugs for another metelloproteinases, presents in snake venoms from the same genre Bothrops; (2) in design of drugs, like inductors of immune response, against tropical endemic diseases. Keywords: Bothrops moojeni, metalloproteinase, comparative molecular modeling, drug design. | pt_BR |
dc.language | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade do Estado do Amazonas | pt_BR |
dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
dc.rights | Atribuição-NãoComercial-SemDerivados 3.0 Brasil | * |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/ | * |
dc.subject | Bothrops moojeni | pt_BR |
dc.subject | metaloprotease | pt_BR |
dc.subject | modelagem molecular | pt_BR |
dc.subject | design de fármacos | pt_BR |
dc.title | Modelagem comparativa da metaloprotease VMBMP de Bothrops Moojeni por homologia estrutural | pt_BR |
dc.type | Dissertação | pt_BR |
dc.date.accessioned | 2020-03-11T14:53:00Z | - |
dc.contributor.advisor1 | Lozano, Jorge Luis López | - |
dc.contributor.advisor1Lattes | http://lattes.cnpq.br/6251525203051399 | pt_BR |
dc.contributor.referee1 | López-Lozano, Jorge Luis | - |
dc.contributor.referee1Lattes | http://lattes.cnpq.br/6251525203051399 | pt_BR |
dc.creator.Lattes | http://lattes.cnpq.br/6446439874673223 | pt_BR |
dc.description.resumo | O presente trabalho tem por objetivo a obtenção de um modelo estrutural 3D através da técnica de modelagem comparativa de uma metaloprotease VMBMP_BOTMO, encontrada na peçonha da espécie de serpente Bothrops moojeni. O modelo proposto foi modelado a partir de uma metaloprotease homóloga, encontrada na peçonha de Bothrops asper. A escolha desta metaloprotease foi realizada com base na similaridade estrutural entre as duas macromoléculas, evidenciada por alinhamento da cadeia de resíduos de aminoácidos. De posse de um molde estrutural (B. asper), foi gerado um modelo tridimensional da metaloprotease de B. moojeni. Este modelo passou por um processo de validação, com o auxílio de softwares específicos para esta etapa, onde foi possível a análise da conformidade da estrutura tridimensional proposta para a macromolécula. Uma vez conhecido o arranjo tridimensional molecular, é possível utilizar esta biomolécula para duas aplicações importantes: (1) o design de um inibidor para outras metaloproteases, presentes em venenos de serpentes do mesmo gênero; (2) no design de fármacos como os indutores de resposta imune, contra doenças endêmicas tropicais. Palavras-chaves: Bothrops moojeni, metaloprotease, modelagem molecular comparativa, design de fármacos. | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.program | Pós-Graduação em Biotecnologia e Recursos Naturais | pt_BR |
dc.relation.references | ACHARYA, K. R., STUART, D. I., WALKER, N. P., LEWIS, M. & PHILLIPS, D. C. Refined structure of baboon alpha-lactalbumin at 1,7 A resolution. Comparision with C-type lysozyme. Journal Molecular Biology. N.208: 99-127. 1989. AKAO, P. K., TONOLI, C. C. C., NAVARRO, M. S. CINTRA, A. C. O., NETO, J. R. ARNI, R. K. & MURAKAMI, M. T. Structural studies of BmooMPa-I, a non-hemorrhagic metalloproteinase from Bothrops moojeni venom. Toxicon, 2009. ANFINSEN, C. B. Principles that govern the folding of protein chains. Science N. 181 (96): 223–230. 1973. ARCE, V., AZOFEIFA, G., FLORES M. & ALAPE, A. Molecular cloning and sequence analysis of a type I metalloproteinase from Bothrops asper snake venom. EMBL/GenBank/DDBJ databases, 2005. ARNOLD, K., BORDOLI, L., KOPP, J., & SCHWEDE, T. The SWISS-MODEL Workspace: A web-based environment for protein structure homology modelling. Bioinformatics, 22,195-201, 2006. ATKINS, P. & PAULA, J. Physical Chemistry for Life Science. New York: W. H. Freeman, 2005 BERG, J. M., TYMOCZKO, J. L. & STRYER, L. Biochemistry. 5ed. New York: W. H. Freemann & Co., 2002. BAKER, D. & SALI, A. Protein structure prediction and structural genomics. Science N. 294(5540):93-96, 2001. BERNARDE, P. S. Acidentes ofídicos. Rio Branco: UFAC, 2009. BERNARDES C.P., SANTOS-FILHO, N.A., COSTA, T.R., GOMES, M.S.R., TORRES, F.S., BORGES, M.H., RICHARDSON, M., SANTOS, D.M., PIMENTA, A.M.C., HOMSI-BRANDEBURGO, M.I., SOARES, A.M., OLIVEIRA, F. Isolation of a new metalloproteinase from Bothrops moojeni snake venom: functional and structural characterization. UniProtKB Database, 2007. BERNARDES C. P., SANTOS-FILHO N. A., MAMEDE C. C. N., COSTA, J. O., OLIVEIRA F. PURIFICATION AND PARTIAL CHARACTERIZATION OF A METALLOPROTEINASE FROM Bothrops moojeni (CAIÇACA) VENOM. In: Anais do IX Symposium of the Brazilian Society on Toxinology. J. Venom. Anim. Toxins incl. Trop. Dis., , 13, 1, p.343, 2007. BJARNASON, J. B. & FOX, J. W. Hemorrhagic metalloproteinases from snake venoms. Pharmacology and Therapeutics, 62, 1994. BRAYER, G. D., DELBAERE, L. T. & JAMES, M. N. Molecular structure of the alpha-lytic protease from Myxobacter 495 at 2,8 angstroms resolution. Journal of Molecular Biology. N.131: 743-775. 1979. BODE, W., GOMIS-RÜTH, F.X., HUBER, R., ZWILLING, R. & STOCKER, W. Structure of astacin and implications for activation of astacins and zinc-ligation of collagenases. Nature N. 358, 164–167, 1992 BROWNE, W. J., NORTH, A. C. T., PHILLIPS, D. C., BREW, K. VANAMAN, T. C. & HILL, R. C. A possible three-dimensional structure of bovine alpha-lactalbumin based on that of hen’s egg-white lysozyme. Journal of Molecular Biology. N.42:65. 1969. CLAVERIE, J. M. & NOTREDAME, C. Bioinformatics. Indianapolis: Wiley, 2007. COX, R. A. & BONANOU, S. A. A possible structure of the rabbit reticulocyte ribosome. An exercise in model building. Biochemistry Journal. N. 114. p.769-774. 1969. 85 DAVIS, I. W., LEAVER-FAY, A., CHEN, V. B., BLOCK, J. N., KAPRAL, G. J., WANG, X., MURRAY, L. W., ARENDALL, W. B., SNOEYINK, J., RICHARDSON, J. S. & RICHARDSON, D. C. MolProbity: all-atom contacts and structure validation for proteins and nucleic acids. Nucleic Acids Res. N. 35 (Web Server issue):W375-83, 2007. DELBAERE, L. T., BRAYER, G. D. & JAMES, M. N. Comparision of the predicted model of alpha-lytic protease with the x-ray structure. Nature 279: 165-168. Serpentes peçonhentas: família elapidae e família viperidae. Catálogo do Museu do Instituto BUTANTAN, 2000. FARSKY, S.H.P., GONÇALVES, L.R.C., GUTIERREZ, J.M., CORREA, A.P., RUCAVADO, A., GASQUE, P., TAMBOURGI, D.V. Bothrops asper snake venom and its metalloproteinase BaP-1 activate the complement system. Role in leucocyte recruitment. Mediators Inflamm. 9:213-221, 2000. FIGUEIREDO, J. E. F., ROCHA, W. D. & COELHO, V. T. S. Análise computacional para estudo da genômica funcional: identificação do domínio de ligação de calmodulina em proteínas HSP70 e BiP. Embrapa (comunicado técnico) No. 63, outubro – 2003. FRANÇA, J. B., HAMAGUCHI, A., RODRIGUES, V. M. & BRANDESBURGO, M. I. H. Estudo Comparativo de Atividades Biológicas Presentes nas Peçonhas de Três Serpentes Brasileiras: Bothrops moojeni, Bothrops neuwiedi pauloensis e Crotalus durissus sp. Disponível em: <www.propp.ufu.br/revistaeletronica/Edicao%202006_1/B/Johara%20Boldrini.pdf >. Acesso em dez. 2008 FRAUENFELDER, H. & WOLYNES, P. G. Biomolecules: where the physics of complexity and simplicity meet. Physics Today, N. 01, 1999. GINALSKI, K. Comparative modeling for protein structure prediction. Current Opinion Structural Biology N. 16(2):172-7, 2006. GOMIS-RÜTH, F.X., KRESS, L.F., KELLERMANN, J., MAYR, I., LEE, X. & HUBER, R. X-ray crystal structure of the snake venom zincendopeptidase adamalysin II. Primary and tertiary structure determination, refinement, molecular structure and comparison with astacin, collagenase and thermolysin. J. Mol. Biol. 239, 513–544, 1994. GREER, J. Comparative model-building of the mammalian serineprotease. Journal of Molecular Biology. N.153:1027. 1981. GREER, J. Model for haptoglobin heavy chain based upon structural homology. Process Naturals Academy Scientific. USA. N.77:3393-3397. 1980. GUTIÉRREZ, J. M., RUCAVADO, A., ESCALANTEA, T. & DIAZ, C. Hemorrhage induced by snake venom metalloproteinases: biochemical and biophysical mechanisms involved in microvessel damage. Toxicon 45, 2005. HEINEMANN, U.; Nat. Struct. Biol. 2000, 7, 940. HOOFT, R. W. W., VRIEND, G., SANDER, C. & ABOLA, E. E. Nature. 381, 272, 1996. JOHNSON, M. S., SRINIVASAN, N., SOWDHAMINI, R. & BLUNDELL, T. L. Knowledge-based protein modelling. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 29, 1, 1994. JONES, D. T. Protein secondary structure prediction based on position-specific scoring matrices. J. Mol. Biol. 292, 1999. KACZANOWSKI, S. & ZIELENKIEWICZ, P. Why similar protein sequences encode similar threedimensional structures? Theoretical Chemistry Accounts N. 125:543-50, 2008. 86 KAMIGUTI, A.S., ZUZEL M. & THEAKSTON, R. D. G. Snake venom metalloproteinases and disintegrins: interactions with cells. Brazilian Journal of Medical and Biological Research 31: 853-862, 1998. KOOLMAN, J. & ROEHM, K. H. Color Atlas of Biochemistry.New York: Thieme, 2005. KRISSINEL, E. & HENRICK, K. Inference of macromolecular assemblies from crystalline state. J. Mol. Biol. 372, 774–797, 2007. LASKOWSKI, R. A., MACARTHUR, M. W. & THORNTON, J. M. Validation of protein models derived from experiment. Current Opinion in Structural Biology, 8, 631, 1998. LASKOWSKI, R. A., MACARTHUR, M. W., MOSS, D. S. & THORNTON, J. M. PROCHECK: a program to check the stereochemical quality of protein structures . J. Appl. Crystallogr. 26, 283, 1993. LAZARIDIS, T. & KARPLUS, M. Effective energy function for proteins in solution. Proteins. N. 1;35(2):133-52, 1999. LEAL, D. P. Bioquimica estructural y aplicada a la medicina. Ciudad del Mexico: Limusa, 2004. LESK, A. Introduction to Bioinformatics. New York: Oxford, 2002. LEVINTHAL, C. Are the pathways for protein folding? Journal Chimie Physique 65, N.01: 44-45, 1968. LUTHY, R., BOWIE, J. U. & EISENBERG, D. Assessment of protein models with three-dimensional profiles. Nature. v.356, 83, 1992. MARSHALL, G. R. Introduction to chemoinformatics in drug discovery – a personal view. In: OPREA, T. I. Chemoinformatics in drug discovery. Weinheim: Wiley VHC, 2004. McLACHLAN, A. D. & SHOTTON, D. M. Structural similarities between alpha-lytic protease of Myxobacter 495 and elastase. Natural Newer Biology. N. 229: 202-205. 1971. MEIDANIS, J. & SETUBAL, J. Introduction to Computational Molecular Biology. Boston: PWS Publishing company, 2003. MONK, P. Physical chemistry : understanding our chemical world. England: John Wiley & Son’s, 2004. MURRAY, F. K., GRANNER, D. K., MAYES, P. A. & RODWELL, V. W. Harper’s Illustrated Biochemistry. 26ed. New York: Lange Medical, 2003. NELSON, D. L. & COX, M. M. Lehninger : Principles of Biochemistry. 4ed. Sarvier: Wisconsin, 2007. NORWELL, J. C. & MACHALEK, A. Z.; Nat. Struct. Biol. 2000, 7, 931. Óbitos por serpentes. Portal do Ministério da Saúde. Disponível em http://portal.saude.gov.br/portal/saude/visualizar_texto.cfm?idtxt=27623. Acesso em dez. 2008. OLIVEIRA, C.T., MACEDO, O. A. C. & OLIVEIRA, T. B. S. Solução do problema da busca de motifs usando Algoritmos Genéticos. 2006. Disponível em <www.otaviomacedo.eti. br/hp/download/motif_relatorio.pdf>. Acesso dez/2007. OHSAKA, A. Hemorrhagic, necrotizing and edema-forming effects of snake venoms. In: Lee, C.Y. (Ed.), Handbook of Experimental Pharmacology, 52. Berlin: Springer-Verlag, 1979. PUGALENTHI, G, SHAMEER, K., SRINIVASAN, N., SOWDHAMINI, R. HARMONY: a server for the assessment of protein structures. Nucleic Acids Res. N. 1; 34 (Web Server issue):W231-4. 2006. 87 RAMACHANDRAN, G. N. & SASISEKHARAN, V. Conformation of polypeptides and proteins. Adv. Prot. Chem. 23, 283, 1968. RAMOS, O. H. P. Predições estruturais com base em homologia. In: Métodos em Toxinologia: toxinas de serpentes. São Carlos: EdUFSCar, 2007. SALI, A. & BLUNDELL, T. L. Comparative protein modelling by satisfaction of spatial restraints. J Mol Biol 234(3):779-815, 1993. SALI, A., SHAKHNOVICH, E. & KARPLUS, M. How does a protein fold? Nature N.369, 1994. SANTOS FILHO, O. A. Modelagem da di-hidrofolato Redutase do “Plasmodiu falciparum”, QSAR-3D pela Metodologia do Campo de Força de Energia Livre e QSAR-4D. Tese de Doutorado, Instituto Militar de Engenharia, Rio de Janeiro, Brasil, 2000. SANTOS FILHO, O. A. & ALENCASTRO, R. B. Modelagem de proteínas por homologia. Quim. Nova, Vol. 26, No. 2, 2003. SILVA, M.B., SCHATTNER, M., RAMOS, C.R.R., JUNQUEIRA-DE-AZEVEDO, I.L.M., GUARNIERI, M.C., LAZZAR, M.A., SAMPAIO, C.A.M., POZNER, R.G., VENTURA, J.S., HO, P.L. & CHUDZINSKI-TAVASSI, A.M. A prothrombin activator from Bothrops erythromelas (jararaca-da-seca) snake venom: characterization and molecular cloning. Biochemical Journal 369, 2003. SILVA, V. B. Estudos de modelagem molecular e relação estrutura-atividade da oncoproteína hnRNP K e ligantes. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2007. SIPPL, M. J. Calculation of conformational ensembles from potentials of mean force. An approach to the knowledge-based prediction of local structures in globular proteins. J. Mol. Biol., 213, 859, 1990. SIPPL, M. J. Recognition of errors in three-dimensional structures of proteins. Proteins, 17, 355, 1993. SCHWEDE, T., KOPP, J., GUEX, N. & PEITSCH, M. C. SWISS-MODEL: an automated protein homology-modeling server. Nucleic Acids Research 31, 2003. STOCKER, W. & BODE, W. Structural features os a superfamily of zinc-endopeptidases: the metzincins. Current Opinion of Structural Biology. N.05: 383-390, 1995. SUN, S. F. Physical chemistry of macromolecules : basic principles and issues. New Jersey: John Wiley & Son’s, 2004. TAYLOR, W. R. Identification of protein sequence homology by consensus template alignment. Journal Molecular Biology. N. 188:233-258. 1986. TEIXEIRA, E. S. Estudo dos processos para modelagem, avaliação, alteração e seleção da estrutura de proteínas. Dissertação (Mestrado): UFPE, 2005. TICONA, W. G. C. Algoritmos evolutivos multi-objetivos para a reconstrução de árvores filogenéticas. Tese (doutorado): USP São Carlos, 2008. TSAI, C. An introduction to computational biochemistry. New York: Wiley-Liss Inc, 2002. TOMETSKO, S. A. Computer approaches to protein structure. II. Model building by computer. Computational Biomedicine Research. N.03. p.690-698. 1970. 88 VAN HOLDE, K. E., JOHNSON, W. C. & HO, P. S. Principles of Physical Biochemistry. New Jersey: Prentice Hall, 1998. WALLNER, B. & ELOFSSON, A. Quality assessment of protein models. Center for Biomembrane Research and Stockholm Bioinformatics Center, Stockholm University, 2007. Disponível em : http://bioinfo.se/papers/mqap-book.pdf. Acesso em agosto2009. WATANABE, L., SHANNON, J.D., VALENTE, R.H., RUCAVADO, A., ALAPE-GIRON, A., KAMIGUTI, A.S., THEAKSTON, R.D.G., FOX, J.W., GUTIERREZ, J.M. & ARNI, R.K. Amino acid sequence and crystal structure of BaP1, a metalloproteinase from Bothrops asper snake venom that exerts multiple tissue-damaging activities. Protein Sci. 12:2273-2281,2003. WIEDERSTEIN, M. & SIPPL, M. J. ProSA-web: interactive web service for the recognition of errors in three-dimensional structures of proteins. Nucleic Acids Research, 35, 2007. XIANG, Z. X., CSOTO, C. & HONIG, B. Evaluating configurational free energies: the colony energy concept and its application to the problem of protein loop prediction. Process Naturals Academy Scientific. N.99: 7432:7437. 2002. XIONG, J. Essential Bioinformatics. New York: University Press, 2006. | pt_BR |
dc.subject.cnpq | Biotecnologia | pt_BR |
dc.publisher.initials | UEA | pt_BR |
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